Název: Funkce šaperonu ClpX u bakterií
Překlad názvu: The function of ClpX chaperone in bacteria
Autoři: Kýr, Jan ; Balíková Novotná, Gabriela (vedoucí práce) ; Šiková, Michaela (oponent)
Typ dokumentu: Bakalářské práce
Rok: 2020
Jazyk: cze
Abstrakt: [cze] [eng]
Intracelulární proteolýza je základní regulační proces ovlivňující buněčnou fyziologii. Jelikož proteolýza nevratně ničí proteiny, je nutné, aby byl tento proces přísně kontrolován. U bakterií jsou základními kameny regulované proteolýzy AAA+ proteiny. Tyto proteiny se skládají ze dvou funkčních domén a to AAA+ šaperonové domény a proteázové domény. Jednou skupinou těchto AAA+ proteinů je rodina Clp proteinů, u které jsou funkční domény tvořeny samostatnými proteiny. Jedním z těchto proteinům je hexamerická AAA+ unfoldáza ClpX. Tato unfoldáza může interagovat s vysoce konzervovanou proteázou ClpP za tvorby proteolytického komplexu ClpXP. Tento proteolytický komplex využívá energii vazby ATP a jeho hydrolýzu k rozbalení a translokaci specificky značeného substrátu do degradační komory ClpP. Rozpoznání substrátu je zprostředkováno vazbou ClpX na krátké nestrukturované sekvence nazývané degradační značky. ClpX rozpoznává velké množství degradačních značek, avšak nejzásadnější je rozpoznání ssrA degradační značky, která je výstupem tmRNA systému záchrany ribozomu. I když ClpX ve spojení ClpP ovlivňují celou řadu buněčných pochodů, jako je exprese virulentních faktorů či adaptace na stresové faktory, ClpX zastává i role zcela nezávislé na ClpP. Mezi takové role patří například regulace exprese proteinu... Intracellular proteolysis is an essential regulatory process that affects cellular physiology. Since proteolysis destroys proteins irreversibly, this process must be strictly controlled. The AAA+ proteins are the key factors in regulated proteolysis in bacteria. These proteins consist of two functional domains, the AAA+ chaperone domain and the protease domain. One particular group of these AAA+ protein is the Clp protein family. Functional domains of the Clp family are formed by seperate proteins. The hexameric unfoldase ClpX is a member of this protein family. This unfoldase can interact with the highly conserved ClpP protease to form a ClpXP proteolytic complex. This proteolytic complex utilizes the energy of ATP binding and hydrolysis to unfold and translocate the specifically tagged substrate into the ClpP degradation chamber. Substrate recognition is mediated by the binding of ClpX to short unstructured sequences called degradation tags. ClpX recognizes several degradation tags, but the most important one is recognition of the ssrA degradation tag, which is the output of the tmRNA ribosome rescue system. Although ClpX interacts with ClpP, it affects a variety of cellular processes such as the expression of virulence factors or the adaptation to stress factors, ClpX can work independently of...
Klíčová slova: AAA+ proteázy; bakterie; ClpP; ClpX; ClpXP; funkce; fyziologie; struktura; virulence; AAA+ proteases; bacteria; ClpP; ClpX; ClpXP; function; physiology; structure; virulence

Instituce: Fakulty UK (VŠKP) (web)
Informace o dostupnosti dokumentu: Dostupné v digitálním repozitáři UK.
Původní záznam: http://hdl.handle.net/20.500.11956/119496

Trvalý odkaz NUŠL: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-415983


Záznam je zařazen do těchto sbírek:
Školství > Veřejné vysoké školy > Univerzita Karlova > Fakulty UK (VŠKP)
Vysokoškolské kvalifikační práce > Bakalářské práce