Original title:
Rekombinantní exprese receptoru imunoglobulinové rodiny NKp30
Translated title:
Recombinant expression of immunoglobulin superfamily receptor NKp30
Authors:
Tůmová, Lucie ; Kavan, Daniel (advisor) ; Šulc, Miroslav (referee) Document type: Bachelor's theses
Year:
2013
Language:
cze Abstract:
[cze][eng] NK buňky patří mezi lymfocyty přirozeného imunitního systému, které jsou schopné cytotoxicky usmrtit některé nádorové a viry infikované buňky, produkovat cytokiny a účastnit se tvorby adaptivní imunitní odpovědi. Tato bakalářská práce se zabývá lidským receptorem NK buněk, receptorem NKp30. Tento protein se řadí mezi aktivační receptory, které jsou schopny aktivovat cytotoxickou funkci NK buněk. Jeho trojrozměrná struktura a interakce mezi NKp30 a jeho fyziologickým ligandem B7-H6 byla nedávno rozřešena, nicméně interakce s jeho ostatními ligandy, BAT3 a pp65, vyřešena nebyla. Cílem práce bylo optimalizovat produkci extracelulární domény receptoru NKp30 v prokaryotickém expresním systému. Strukturní studie tohoto proteinu mohou poskytnout další detaily o interakci mezi receptorem NKp30 a jeho ligandy BAT3 a pp65.1 NK cells belong to lymphocytes, which are able to kill some tumor cells and virus-infected cells, produce cytokines and participate in the formation of the adaptive immune response. This bachelor thesis deals with human receptor of NK cells, specifically NKp30. This protein belongs to the group of activating receptors which can activate the cytotoxic function of NK cells. Its three-dimensional structure and the interaction between NKp30 and its physiological ligand B7-H6 has been recently resolved. Howewer the interaction with the other ligands, BAT3 and pp65, remains unknown. The aim of the work was optimalization of expression of the NKp30 receptor extracellular domain in prokaryotic expression system. The structural studies with ligands of this protein may provide further details on the interaction between the receptor NKp30 and ligands BAT3 and pp65. (In Czech)
Institution: Charles University Faculties (theses)
(web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository. Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/57156