Original title: Funkční analýza fosforylace syntaxinu 16 za použití kvasinkového modelu
Translated title: Functional analysis of syntaxin 16 phosphorylation using yeast as a model
Authors: Volfová, Barbora ; Entlicher, Gustav (advisor) ; Dráber, Petr (referee)
Document type: Master’s theses
Year: 2011
Language: eng
Abstract: [eng] [cze]
4 Abstract Mechanism of fusion of intracellular membranes in eukaryotic cells involves several protein families including soluble N-ethylmaleimide-sensitive-factor attachment protein receptor (SNARE) proteins and Sec1/Munc-18 related proteins (SM proteins). It is known that the transport is evolutionary conserved from yeast to man. Therefore for facilitating of the research, we can use simple eukaryotes Saccharomyces cerevisiae. Mammalian SNARE protein syntaxin 16 has a yeast homologue Tlg2p which is used in this study as a model for studying affects of phosphorylation to the syntaxin 16 function. Also their binding partners, SM proteins mVps45p (mammalian) and yeast Vps45p are homologous. Phosphorylation of SNARE proteins is known as a possible way of regulation of membrane fusion. Abolishment of one of the putative phosphorylation sites in Tlg2p protein, serine 90 leads to dominant effects on the exocytic and endocytic pathways. The work presented in this study shows some phenotypes of mutants based on this phosphorylation site of protein Tlg2p. Those mutants are S90A (cannot be phosphorylated) and S90D (phosphomimetic - acid carboxyl group mimics phosphate group). It was revealed that the phosphorylation of Tlg2p protein at serine 90 or the mutation Tlg2p-S90D may play some role in protecting Tlg2p... 3 Abstrakt Mechanismus fúze intracelulárních membrán v eukaryotických buňkách zahrnuje několik skupin proteinů, včetně rodiny receptorů pro záchytný protein rozpusného N-ethylmaleinimid-senzitivního-faktoru (SNARE) a Sec1/Munc-18 příbuzných proteinů (SM proteinů). Je známo, že transport v buňkách je evolučně konzervovaný od kvasinek po člověka. Proto pro usnadnění výzkumu, můžeme použít jednoduché eukaryotní buňky Saccharomyces cerevisiae. Savčí SNARE protein syntaxin 16 má známý funkční kvasinkový homolog, protein Tlg2p, který byl použit v této studii jako model pro studium vlivu fosforylace na funkci syntaxinu 16. Také jejich vazebné partnery, SM proteiny mVps45p (savčí) a kvasinkový Vps45p, jsou homologní. Fosforylace SNARE proteinů je známá jako možný způsob regulace fúze membrán. Odstranění jednoho z možných fosforylačních míst na Tlg2p - serinu 90 významně ovlivňuje exocytické a endocytické pochody. Práce prezentovaná v této studii ukazuje některé fenotypy mutant založených na tomto fosforylačním místě proteinu Tlg2p. Těmi mutantami jsou S90A (nefosforylovatelná - mutace serinu na alanin) a S90D (fosfomimetická - mutace serinu na asparagovou kyselinu - kyselá karboxylová skupina napodobuje fosfátovou skupinu). Bylo zjištěno, že fosforylace proteinu Tlg2p na serinu 90 neboli mutace Tlg2p- S90D může...
Keywords: Endocytosis; Membrane fusion; Munc18; Sec1p; SNARE; Syntaxin; Tlg2p; Vps45p; Endocytóza; Membránová fúze; Munc18; Sec1p; SNARE; Syntaxin; Tlg2p; Vps45p

Institution: Charles University Faculties (theses) (web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository.
Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/33136

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-297612


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Charles University > Charles University Faculties (theses)
Academic theses (ETDs) > Master’s theses