|
|
Nekovalentní interakce tryptofanu ve struktuře proteinu
Sokol, Albert ; Fišer, Radovan (vedoucí práce) ; Jurkiewicz, Piotr (oponent)
Dokonalá znalost nekovalentních interakcí aminokyselin uvnitř proteinové struktury je esenciální pro úplné pochopení jeho konformace, stability a funkce. Mezi všemi aminokyselinami, které obvykle tvoří protein, se tryptofan vyjímá jednak svojí vzácností, ale také velikostí postranního řetězce tvořeného indolovou skupinou. Ta je schopna zajišťovat různé typy nepostradatelných interakcí uvnitř proteinu, mezi různými polypeptidovými řetězci, ale také třeba mezi proteinem a biologickou membránou. Navíc se jedná o nejčastěji využívaný přirozený bílkovinný fluorofor. Ke studiu aminokyselinových interakcí se běžně využívají databáze vyřešených proteinových struktur, nad kterými se vytváří více či méně komplexní analýzy. Takto již byly nalezeny mnohé nekovalentní interakce, které mohou mezi tryptofanem a ostatními aminokyselinami nastávat. Většina těchto analýz se ale soustřeďuje na studium konkrétní interakce a nezabývá se prostředím tryptofanu jako celku, kde se všechny aminokyseliny vzájemně ovlivňují. Pomocí nově vytvořených postupů jsou v této práci analyzovány profily výskytu jednotlivých aminokyselin okolo indolové skupiny tryptofanu a výsledky porovnány s dostupnou literaturou. Aminokyselina, která má největší preferenci k tryptofanu, se ukázala být opět tryptofan a tyto dvojice tryptofanů jsou...
|
|
|
Nekovalentní interakce tryptofanu ve struktuře proteinu
Sokol, Albert ; Fišer, Radovan (vedoucí práce) ; Jurkiewicz, Piotr (oponent)
Dokonalá znalost nekovalentních interakcí aminokyselin uvnitř proteinové struktury je esenciální pro úplné pochopení jeho konformace, stability a funkce. Mezi všemi aminokyselinami, které obvykle tvoří protein, se tryptofan vyjímá jednak svojí vzácností, ale také velikostí postranního řetězce tvořeného indolovou skupinou. Ta je schopna zajišťovat různé typy nepostradatelných interakcí uvnitř proteinu, mezi různými polypeptidovými řetězci, ale také třeba mezi proteinem a biologickou membránou. Navíc se jedná o nejčastěji využívaný přirozený bílkovinný fluorofor. Ke studiu aminokyselinových interakcí se běžně využívají databáze vyřešených proteinových struktur, nad kterými se vytváří více či méně komplexní analýzy. Takto již byly nalezeny mnohé nekovalentní interakce, které mohou mezi tryptofanem a ostatními aminokyselinami nastávat. Většina těchto analýz se ale soustřeďuje na studium konkrétní interakce a nezabývá se prostředím tryptofanu jako celku, kde se všechny aminokyseliny vzájemně ovlivňují. Pomocí nově vytvořených postupů jsou v této práci analyzovány profily výskytu jednotlivých aminokyselin okolo indolové skupiny tryptofanu a výsledky porovnány s dostupnou literaturou. Aminokyselina, která má největší preferenci k tryptofanu, se ukázala být opět tryptofan a tyto dvojice tryptofanů jsou...
|
|
|
Ab initio predikce struktury membránových proteinů
Sokol, Albert ; Fišer, Radovan (vedoucí práce) ; Plocek, Vítězslav (oponent)
Znalost trojrozměrné struktury proteinu je extrémně důležitá pro plné pochopení jeho funkce a molekulárních interakcí. Struktura je typicky určována experimentálně pomocí X-ray krystalografie a NMR spektroskopie, bohužel membránové proteiny často znamenají pro tyto metody vážný problém. Východiskem je výpočetní predikce na základě již zjištěných dat. Ab initio predikce trojrozměrných modelů membránových proteinů je komplexní proces, který nevyužívá žádnou dostupnou strukturu proteinu jako celkovou šablonu. Existuje pár softwarů, které se tímto procesem zabývají a vybrané čtyři jsou detailně popsány v této práci. Jedná se o dva programy pro predikci transmembránových helikálních proteinů (Rosetta, EVfold_membrane) a dva pro predikci transmembránových beta barelů (EVfold_bb, 3D-SPOT). Hlavní přístupy, které jsou využívány v predikci trojrozměrné struktury proteinu, jsou vkládání krátkých úseků sekvence aminokyselin, které jsou odvozené ze zjištěných proteinových struktur (Rosetta), využívání evoluční informace z mnoha jiných sekvencí proteinů (EVfold) a tvorba beta barelové domény na základě kombinování sousedních antiparalelních beta řetězců (3D-SPOT). Každý software používá různé externí programy na řešení specifických problémů, jako například predikce transmembránových úseků z pouhé sekvence nebo...
|
host ::
RSS.