Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 1 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Kontrola buněčného dělení Streptococcus pneumoniae unikátní signální dráhou
Kubincová, Hana ; Branny, Pavel (vedoucí práce) ; Fišer, Radovan (oponent)
V genomu S. pneumoniae se nachází pouze jedna kopie genu kódující proteinkinázu StkP a fosfatázu PhpP eukaryotického typu. Tyto dva enzymy tvoří funkční signalizační pár regulující buněčné dělení buňky, čehož by se v budoucnu mohlo využít při tvorbě nového bakteriostatika. Nejenom kináza a fosfatáza jsou důležitými složkami systému, ale i ostatní členové této dráhy - specifické substráty těchto enzymů. Identifikace Ser/Thr fosfoproteomu se zaměřením na membránovou frakci poskytla informace nejenom o již známých substrátech jako LocZ, Jag a DivIVA, ale také o neznámém proteinu P15 s molekulovou hmotností kolem 15 kDa. Protein byl v rámci této práce pomocí MS MALDI TOF identifikován jako rhodanáza (spr0595), ale jeho následná delece jej jako možný substrát StkP/PhpP nepotvrdila. Proto bylo přistoupeno k ověření jiného substrátu, proteinu FtsA, který byl již v předešlých studiích identifikován jako substrát této kinázy (Beilharz et al., 2012). FtsA je esenciální protein buněčného dělení, který kotví filamenta FtsZ do membrány. Fosforylace tohoto proteinu byla detekována na Thr zbytku v pozici 404. Pomocí fosfoablativní záměny in vitro a in vivo bylo zjištěno, že Thr404 je skutečně fosforylován proteinkinázou StkP, ale FtsA obsahuje ještě další, dosud neidentifikované fosfoakceptorové zbytky. Dále byla snaha...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.