Hlavní stránka > Výsledky hledání: Kletvíková, Emília
Hledej:
Tipy pro vyhledávaní :: Rozšířené hledání
Hledej ve sbírkách:
Seřadit podle: Zobrazit výsledky: Výstupní formát:
Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 2 záznamů.  Hledání trvalo 0.00 vteřin. 
Syntéza a charakterizace nových analogů insulinu s cílem objasnit interakci insulinu s jeho receptorem
 Kletvíková, Emília ; Jiráček, Jiří (vedoucí práce) ; Obšil, Tomáš (oponent) ; Hrabal, Richard (oponent)
Tato disertační práce je zaměřena na studium insulinových analogů modifikovaných na C-konci B-řetězce s cílem sledovat vliv vložené mutace na dimerizaci insulinu a interakci s insulinovým receptorem (IR). Připraveny byly analogy s modifikacemi v pozicích B24-B26, kde byly do peptidového řetězce syntetickými a semisyntetickými metodami vloženy kódované i nekódované aminokyseliny. Studovány byly jak analogy plné délky, tak analogy zkrácené o tři až čtyři C- koncové aminokyseliny. Metodou kompetice analogu s radioaktivním (125I) lidským insulinem byla určena vazebná afinita k receptoru. Metodou isotermální titrační mikrokalorimetrie byla určena dimerizační schopnost analogů, a to zejména analogů s N- methylovanou peptidovou vazbou v pozicích B23-B24, B24-B25 a B25-B26. Metodou rentgenové krystalografie a metodou nukleární magnetické resonance byly určeny struktury vybraných analogů. Tyto struktury byly konfrontovány s vazebnou afinitou analogů s cílem charakterizovat aktivní konformaci insulinu. Charakterizovány byly analogy vykazující jak vyšší, tak i ekvipotentní či nižší vazební afinitu k IR. Výsledky krystalových struktur ukazují, že pro vazbu na receptor je důležité zachování určitého stupně ...
Úplný záznam
Syntéza a charakterizace nových analogů insulinu s cílem objasnit interakci insulinu s jeho receptorem
 Kletvíková, Emília ; Jiráček, Jiří (vedoucí práce) ; Obšil, Tomáš (oponent) ; Hrabal, Richard (oponent)
Tato disertační práce je zaměřena na studium insulinových analogů modifikovaných na C-konci B-řetězce s cílem sledovat vliv vložené mutace na dimerizaci insulinu a interakci s insulinovým receptorem (IR). Připraveny byly analogy s modifikacemi v pozicích B24-B26, kde byly do peptidového řetězce syntetickými a semisyntetickými metodami vloženy kódované i nekódované aminokyseliny. Studovány byly jak analogy plné délky, tak analogy zkrácené o tři až čtyři C- koncové aminokyseliny. Metodou kompetice analogu s radioaktivním (125I) lidským insulinem byla určena vazebná afinita k receptoru. Metodou isotermální titrační mikrokalorimetrie byla určena dimerizační schopnost analogů, a to zejména analogů s N- methylovanou peptidovou vazbou v pozicích B23-B24, B24-B25 a B25-B26. Metodou rentgenové krystalografie a metodou nukleární magnetické resonance byly určeny struktury vybraných analogů. Tyto struktury byly konfrontovány s vazebnou afinitou analogů s cílem charakterizovat aktivní konformaci insulinu. Charakterizovány byly analogy vykazující jak vyšší, tak i ekvipotentní či nižší vazební afinitu k IR. Výsledky krystalových struktur ukazují, že pro vazbu na receptor je důležité zachování určitého stupně ...
Úplný záznam

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.
Digitální repozitář :: Hledej :: Nový záznam :: Personalizace :: Nápověda
Powered by Invenio v1.1.2
Spravuje admin.invenio@techlib.cz
Tato stránka je dostupná také v následujících jazycích:
Česky  English