Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 9 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Functional analysis of the TIF32-HLD-PRT1-RRM-HCR1 module of the yeast translation initiation factor 3
Herrmannová, Anna ; Valášek, Leoš (vedoucí práce) ; Mašek, Tomáš (oponent)
The eIF3 is in yeast S. cerevisiae composed of five core essential subunits (TIF32, NIP1, PRT1, TIF34 and TIF35) and one nonessential substoichiometric subunit (HCR1), and as such represents the most complex initiation factor among all. Perhaps owing to that, it was shown to stimulate nearly all steps of the initiation pathway culminating in the formation of the 80S initiation complex at the AUG start codon on mRNA. Yeast eIF3 was also demonstrated to assemble together with the ternary complex, eIF1 and eIF5 into so called Multifactor complex that can exist free of ribosomes and whose formation greatly stimulates initiation efficiency. TIF32, the largest eIF3 subunit, was shown to make at least two critical contacts with the 40S ribosomal subunit and its middle domain, designated as the HLD, to share a significant sequence similarity with the HCR1 subunit. Experiments conducted here indicate that the TIF32-HLD and HCR1 share also some functional similarity as the recombinant HLD expressed under control of the HCR1 promoter in a domain- swapping experiment partially suppressed the slow growth phenotype of cells deleted for HCR1. In addition to the HLD, HCR1 also simultaneously interacts with the RRM domain of PRT1, which is considered to be the main scaffolding subunit of eIF3. The group of Dr. P.J....
Rodina translačních faktorů 4E studovaná v lidských tkáňových liniích
Čečmanová, Vendula ; Mašek, Tomáš (vedoucí práce) ; Herrmannová, Anna (oponent)
Protein eIF4E patří mezi důležité eukaryotické translační iniciační faktory, jelikož zprostředkovává vazbu na 5'konec mRNA, tzv. čepičku. U člověka se nachází tři zástupci této proteinové rodiny, konkrétně eIF4E1, eIF4E2 a eIF4E3. Vedle iniciace translace se eIF4E1 účastní například exportu vybraných mRNA do cytoplazmy. Regulace tohoto proteinu z velké části probíhá prostřednictvím mTOR signální dráhy, přičemž poruchy v regulaci vedou ke zvýšené proliferaci buněk, což může vyústit ve vznik nádorového bujení. eIF4E2 hraje roli v regulaci translace během embryogeneze a zprostředkovává translaci za hypoxie. Úloha eIF4E3 je dosud opředena tajemstvím. Některé studie naznačují jeho tumor-supresorový potenciál, zatím však nebyl nikdy studován lidský eIF4E3. Velký potenciál naší práce tedy spočívá ve skutečnosti, že všechny eIF4E proteiny se kterými pracujeme jsou lidské. Na základě našich výsledků víme, že endogenní množství eIF4E3 v buňce je vyšší než se dosud myslelo, což je jeden z důvodů, proč by tento protein rozhodně neměl uniknout vědecké pozornosti. Ve své práci jsem porovnávala fyziologické parametry buněk s nadprodukovanými eIF4E proteiny po aplikaci inhibitorů mTOR kinázy. Zjistila jsem, že nejúčinnějším inhibitorem ve všech testovaných buněčných kulturách je PP-242, který se váže, na rozdíl...
Complex structural and functional analysis of individual subunits of yeast translation initiation factor 3.
Herrmannová, Anna
7 ABSTRAKT Eukaryotická iniciace translace je komplexní proces, který je ovlivněn mnoha proteiny a proteinovými komplexy, které nazýváme translační iniciační faktory. Eukaryotický translační iniciační faktor 3 (eIF3) je komplexem více podjednotek a hraje roli hned v několika fázích iniciace translace. Iniciační faktor eIF3 se v kvasince Saccharomyces cerevisiae skládá z pěti esenciálních podjednotek (a/TIF32, b/PRT1, c/NIP1, g/TIF35, i/TIF34) a jedné neesenciální podjednotky (j/HCR1). Naším dlouhodobým cílem je porozumět tomu, jak eIF3 působí v různých fázích iniciace translace, které podjednotky nebo jejich domény hrají při těchto proceses důležitou roli, a také zmapování jeho vazebných míst na malé ribosomální podjednotce a vytvoření strukturního modelu celého komplexu. V této práci prezentuji výsledky dvou strukturních studií. První popisuje interakci objevenou pomocí NMR spektroskopie mezi RNA-rozpoznávajícím motivem lidského faktoru eIF3b a podjednotkou eIF3j. Druhá studie představuje krystalickou strukturu interakce mezi C-koncovým fragmentem kvasinkové podjednotky b/PRT1 a podjednotkou i/TIF34 v rozlišení 2,2 A. V první práci jsme ukázali, že kritické determinanty této interakce jsou konzervovány také v kvasinkách, a že jejich mutace způsobuje zpomalení růstu, eliminuje asociaci j/HCR1 s b/PRT1 in...
Complex structural and functional analysis of individual subunits of yeast translation initiation factor 3.
Herrmannová, Anna
7 ABSTRAKT Eukaryotická iniciace translace je komplexní proces, který je ovlivněn mnoha proteiny a proteinovými komplexy, které nazýváme translační iniciační faktory. Eukaryotický translační iniciační faktor 3 (eIF3) je komplexem více podjednotek a hraje roli hned v několika fázích iniciace translace. Iniciační faktor eIF3 se v kvasince Saccharomyces cerevisiae skládá z pěti esenciálních podjednotek (a/TIF32, b/PRT1, c/NIP1, g/TIF35, i/TIF34) a jedné neesenciální podjednotky (j/HCR1). Naším dlouhodobým cílem je porozumět tomu, jak eIF3 působí v různých fázích iniciace translace, které podjednotky nebo jejich domény hrají při těchto proceses důležitou roli, a také zmapování jeho vazebných míst na malé ribosomální podjednotce a vytvoření strukturního modelu celého komplexu. V této práci prezentuji výsledky dvou strukturních studií. První popisuje interakci objevenou pomocí NMR spektroskopie mezi RNA-rozpoznávajícím motivem lidského faktoru eIF3b a podjednotkou eIF3j. Druhá studie představuje krystalickou strukturu interakce mezi C-koncovým fragmentem kvasinkové podjednotky b/PRT1 a podjednotkou i/TIF34 v rozlišení 2,2 A. V první práci jsme ukázali, že kritické determinanty této interakce jsou konzervovány také v kvasinkách, a že jejich mutace způsobuje zpomalení růstu, eliminuje asociaci j/HCR1 s b/PRT1 in...
Rodina translačních faktorů 4E studovaná v lidských tkáňových liniích
Čečmanová, Vendula ; Mašek, Tomáš (vedoucí práce) ; Herrmannová, Anna (oponent)
Protein eIF4E patří mezi důležité eukaryotické translační iniciační faktory, jelikož zprostředkovává vazbu na 5'konec mRNA, tzv. čepičku. U člověka se nachází tři zástupci této proteinové rodiny, konkrétně eIF4E1, eIF4E2 a eIF4E3. Vedle iniciace translace se eIF4E1 účastní například exportu vybraných mRNA do cytoplazmy. Regulace tohoto proteinu z velké části probíhá prostřednictvím mTOR signální dráhy, přičemž poruchy v regulaci vedou ke zvýšené proliferaci buněk, což může vyústit ve vznik nádorového bujení. eIF4E2 hraje roli v regulaci translace během embryogeneze a zprostředkovává translaci za hypoxie. Úloha eIF4E3 je dosud opředena tajemstvím. Některé studie naznačují jeho tumor-supresorový potenciál, zatím však nebyl nikdy studován lidský eIF4E3. Velký potenciál naší práce tedy spočívá ve skutečnosti, že všechny eIF4E proteiny se kterými pracujeme jsou lidské. Na základě našich výsledků víme, že endogenní množství eIF4E3 v buňce je vyšší než se dosud myslelo, což je jeden z důvodů, proč by tento protein rozhodně neměl uniknout vědecké pozornosti. Ve své práci jsem porovnávala fyziologické parametry buněk s nadprodukovanými eIF4E proteiny po aplikaci inhibitorů mTOR kinázy. Zjistila jsem, že nejúčinnějším inhibitorem ve všech testovaných buněčných kulturách je PP-242, který se váže, na rozdíl...
Complex structural and functional analysis of individual subunits of yeast translation initiation factor 3.
Herrmannová, Anna ; Valášek, Leoš (vedoucí práce) ; Krásný, Libor (oponent) ; Pospíšek, Martin (oponent)
7 ABSTRAKT Eukaryotická iniciace translace je komplexní proces, který je ovlivněn mnoha proteiny a proteinovými komplexy, které nazýváme translační iniciační faktory. Eukaryotický translační iniciační faktor 3 (eIF3) je komplexem více podjednotek a hraje roli hned v několika fázích iniciace translace. Iniciační faktor eIF3 se v kvasince Saccharomyces cerevisiae skládá z pěti esenciálních podjednotek (a/TIF32, b/PRT1, c/NIP1, g/TIF35, i/TIF34) a jedné neesenciální podjednotky (j/HCR1). Naším dlouhodobým cílem je porozumět tomu, jak eIF3 působí v různých fázích iniciace translace, které podjednotky nebo jejich domény hrají při těchto proceses důležitou roli, a také zmapování jeho vazebných míst na malé ribosomální podjednotce a vytvoření strukturního modelu celého komplexu. V této práci prezentuji výsledky dvou strukturních studií. První popisuje interakci objevenou pomocí NMR spektroskopie mezi RNA-rozpoznávajícím motivem lidského faktoru eIF3b a podjednotkou eIF3j. Druhá studie představuje krystalickou strukturu interakce mezi C-koncovým fragmentem kvasinkové podjednotky b/PRT1 a podjednotkou i/TIF34 v rozlišení 2,2 A. V první práci jsme ukázali, že kritické determinanty této interakce jsou konzervovány také v kvasinkách, a že jejich mutace způsobuje zpomalení růstu, eliminuje asociaci j/HCR1 s b/PRT1 in...
Functional analysis of the TIF32-HLD-PRT1-RRM-HCR1 module of the yeast translation initiation factor 3
Herrmannová, Anna ; Valášek, Leoš (vedoucí práce) ; Mašek, Tomáš (oponent)
The eIF3 is in yeast S. cerevisiae composed of five core essential subunits (TIF32, NIP1, PRT1, TIF34 and TIF35) and one nonessential substoichiometric subunit (HCR1), and as such represents the most complex initiation factor among all. Perhaps owing to that, it was shown to stimulate nearly all steps of the initiation pathway culminating in the formation of the 80S initiation complex at the AUG start codon on mRNA. Yeast eIF3 was also demonstrated to assemble together with the ternary complex, eIF1 and eIF5 into so called Multifactor complex that can exist free of ribosomes and whose formation greatly stimulates initiation efficiency. TIF32, the largest eIF3 subunit, was shown to make at least two critical contacts with the 40S ribosomal subunit and its middle domain, designated as the HLD, to share a significant sequence similarity with the HCR1 subunit. Experiments conducted here indicate that the TIF32-HLD and HCR1 share also some functional similarity as the recombinant HLD expressed under control of the HCR1 promoter in a domain- swapping experiment partially suppressed the slow growth phenotype of cells deleted for HCR1. In addition to the HLD, HCR1 also simultaneously interacts with the RRM domain of PRT1, which is considered to be the main scaffolding subunit of eIF3. The group of Dr. P.J....
C-konc. segment NIP1/eIF3c a HCR1 subjednotky eIF3 umožňují jeho vazbu na 40S ribozóm přes RPS33/ASC1 a RPS22
Rutkai, Edit ; Herrmannová, Anna ; Szamecz, Bela ; Valášek, Leoš
Práce pojednáva o studiu inciace translace a specifické úloze translačního iniciačního faktoru eIF3

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.