Národní úložiště šedé literatury Nalezeno 3 záznamů.  Hledání trvalo 0.01 vteřin. 
Charakterizace glycinové smyčky alfa podjednotky mitochondriální procesující peptidasy Saccharomyces cerevisiae
Chytrá, Dana ; Janata, Jiří (vedoucí práce) ; Zikánová, Blanka (oponent)
Mitochondriální procesující peptidasa (MPP) je heterodimerní enzym patřící do M16B skupiny metaloendopeptidas. Univerzální funkce tohoto enzymu je v rozeznání a odštěpení velké škály sekvenčně i délkou odlišných presekvencí prekurzorů proteinů určených do mitochondrie. MPP se skládá z katalytické β-MPP a pravděpodobně rozpoznávací α-MPP. Nejkonzervovanější oblastí v α-MPP je tzv. glycinová smyčka (GRL - glycine-rich loop), jejíž předpokládaná funkce je v primární interakci s presekvencí prekurzoru proteinu. Fluorescenčními experimenty je možné sledovat změnu konformace GRL po navázání substrátu. V rámci této diplomové práce byly pomocí metody cílené mutageneze vytvořeny konstrukty kódující α-MPP s jediným reportérovým tryptofanovým zbytkem v pozici 289 nebo 299. Tyto formy α-MPP byly nadprodukovány v buňkách E. coli BL21(DE3)+pGroESL. Aktivity dimeru MPP obsahujícího α-MPP s jediným tryptofanovým zbytkem v reportérové pozici byly porovnány s MPP z divokého kmene S. cerevisiae. Použitým substrátem byl prekurzor kvasinkové malátdehydrogenasy s fúzovanou presekvencí (pMDH) ze tří organismů (kvasinky, myši, a melounu) lišící se svou délkou. Aktivity dimeru obsahujícího α-MPP s reportérovým tryptofanovým zbytkem v pozici 289 se pohybovaly okolo 70 %, zatímco aktivity dimeru obsahujícího α-MPP s...

Chcete být upozorněni, pokud se objeví nové záznamy odpovídající tomuto dotazu?
Přihlásit se k odběru RSS.