Original title: Zastoupení komponent ATP synthasomu v různých tkáních potkana a u pacientů s defektem ATP synthasy
Translated title: The content of components of ATP synthasome in different rat tissues and in patients with defects in ATP synthase
Authors: Mikulová, Tereza ; Houštěk, Josef (advisor) ; Kalous, Martin (referee)
Document type: Master’s theses
Year: 2012
Language: cze
Abstract: [cze] [eng]
Komplexy oxidační fosforylace (OXPHOS) vytváří v rámci vnitřní mitochondriální membrány vyšší strukturní a funkční celky, tzv. superkomplexy, které umožňují cílené směrování substrátu z jednoho komplexu na druhý. I ATP synthasa je schopna organizovat se do komplexnějších struktur. V savčích mitochondriích se běžně vyskytuje v dimerní podobě, existují důkazy o její trimerizaci a dokonce i tetramerním uspořádání. Ukazuje se, že dochází i k vzájemnému propojení komponent mitochondriálního fosforylačního aparátu tvořeného ATP synthasou katalyzující fosforylaci ADP na ATP, přenašečem adeninových nukleotidů (ANT) zabezpečujícím výměnu nasyntetizovaného ATP za ADP přes vnitřní mitochondriální membránu a fosfátovým translokátorem (PiC), který umožňuje import anorganického fosfátu (Pi) do matrix mitochondrie. Tyto komponenty by mohly vytvářet superkomplex, tzv. ATP synthasom, který by zvyšoval efektivitu jednotlivých procesů vedoucích k tvorbě ATP. V této práci byly nejprve sledovány obsahy složek fosforylačního aparátu v souvislosti s rozdílným obsahem ATP synthasy v mitochondriích izolovaných celkem z devíti tkání potkana. Proteiny z izolovaných mitochondrií byly separovány pomocí elektroforéz za denaturujících podmínek (SDS-PAGE) a jejich množství byla analyzována specifickými protilátkami. Podle... The complexes of oxidative phosphorylation (OXPHOS) are situated in the inner mitochondrial membrane in higher structural and functional complexes, so-called supercomplexes, which facilitates substrate channeling. ATP synthase is also able to organize in higher structures. In mammalian mitochondria, ATP synthase is usually present in a dimeric form. There is evidence of its trimerization and even tetramerization. Furthermore, it seems that ATP synthase catalyzing the phosphorylation of ADP to ATP, adenine nucleotide translocator (ANT) ensuring the exchange of ADP for newly synthesized ATP across the inner mitochondrial membrane and phosphate carrier (PiC) allowing the import of inorganic phosphate (Pi) into the matrix of mitochondria are assembled in a supercomplex called ATP synthasome. This association among the components of phosphorylative apparatus seems to increase the efficiency of processes leading to the ATP synthesis. First, we studied amounts of the components of phosphorylative apparatus in connection with various ATP synthase contents among mitochondria isolated from nine rat tissues. Mitochondrial proteins were separated by denaturing electrophoresis (SDS-PAGE) and their content was analyzed using specific antibodies. In agreement with our expectations, the highest content of...
Keywords: ANT; ATP synthase; ATP synthasome; BAT; electrophoresis; OXPHOS; PiC,solubilization; supercomplexes; TMEM70; ANT; ATP synthasa; ATP synthasom; elektroforéza,OXPHOS; hnědá tuková tkáň; PiC; solubilizace; superkomplexy; TMEM70

Institution: Charles University Faculties (theses) (web)
Document availability information: Available in the Charles University Digital Repository.
Original record: http://hdl.handle.net/20.500.11956/42345

Permalink: http://www.nusl.cz/ntk/nusl-306645


The record appears in these collections:
Universities and colleges > Public universities > Charles University > Charles University Faculties (theses)
Academic theses (ETDs) > Master’s theses